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<!DOCTYPE html>

<title>Heptapeptide</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Heptapeptide</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Heptapeptide sind <a href="Oligopeptide" title="Oligopeptide">Oligopeptide</a>, die aus sieben <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäure</a>-Bausteinen aufgebaut sind. Die Bezeichnung „Aminosäure-Baustein“ kommt daher, dass die einzelnen Aminosäuren über <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> miteinander verknüpft sind. Dabei erfolgt die Ausbildung einer solchen Bindung durch Wasserabspaltung zwischen der <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> einer Aminosäure und der <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> einer anderen Aminosäure.

Wie die meisten <a href="Peptide" class="mw-redirect" title="Peptide">Peptide</a>, übernimmt auch die Mehrheit der Heptapeptide eine wichtige Rolle im Organismus eines Lebewesens und/oder ist <a href="Pharmakologie" title="Pharmakologie">pharmakologisch</a> aktiv.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Lineare_Heptapeptide">Lineare Heptapeptide</h2></div>

Heptapeptide sind linear aufgebaut, wenn die Aminosäure-Bausteine über sechs Peptidbindungen in einer Kette miteinander verknüpft sind.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="β-Casomorphin-7">β-Casomorphin-7</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-1">[1]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

β-Casomorphin-7

</td>

<td>

β-Casomorphin-7 ist im <a href="Casein" class="mw-redirect" title="Casein">Casein</a>-<a href="Pepton" title="Pepton">Pepton</a> von <a href="Rinder" title="Rinder">Rindern</a> enthalten<a href="#cite_note-Brantl-2">[2]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

β-Casomorphin-7 wurde 1979 von einer Gruppe um den deutschen Mediziner Hansjörg Teschemacher (* 1938)<a href="#cite_note-TEéschemacher-3">[3]</a> aus Rinder<a href="Casein" class="mw-redirect" title="Casein">casein</a>-<a href="Pepton" title="Pepton">Pepton</a> isoliert.<a href="#cite_note-Brantl-2">[2]</a> Dieses Peptid zählt zu den <a href="Opioidpeptid" class="mw-redirect" title="Opioidpeptid">Opioidpeptiden</a> und lässt sich nicht durch das Enzym Pronase spalten, was eine Besonderheit darstellt.<a href="#cite_note-Brantl-2">[2]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Deltorphin-I_und_Deltorphin-II">Deltorphin-I und Deltorphin-II</h3></div>

<td colspan="2">Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-1">[1]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

Deltorphin-I

</td>

<td>

Deltorphin-II

</td>

<td>

Die Deltorphine sind in der Haut des Frosches <a href="Phyllomedusa" class="mw-redirect" title="Phyllomedusa">Phyllomedusa bicolor</a> enthalten<a href="#cite_note-Erspamer-4">[4]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Deltorphin-I enthält den Aminosäure-Baustein der <a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> und Deltorphin-II den der <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a>. 1989 wurden sie von einer Gruppe um den italienischen Pharmakologen <a href="Vittorio_Erspamer" title="Vittorio Erspamer">Vittorio Erspamer</a> (1909–1999) aus der Haut des Frosches <a href="Phyllomedusa" class="mw-redirect" title="Phyllomedusa">Phyllomedusa bicolor</a> extrahiert. Sie gehören zu den Opioidpeptiden und binden selektiv an die <a href="Opioidrezeptor#Rezeptoren" class="mw-redirect" title="Opioidrezeptor">δ-Opioid-Rezeptoren</a>.<a href="#cite_note-Erspamer-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Dermorphin">Dermorphin</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-1">[1]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

<a href="Dermorphin" title="Dermorphin">Dermorphin</a>

</td>

<td>

Dermorphin ist in der Haut des Frosches <a href="Phyllomedusa" class="mw-redirect" title="Phyllomedusa">Phyllomedusa sauvagei</a> enthalten<a href="#cite_note-Montecucchi-5">[5]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Demorphin gehört zu den Opioidpeptiden. Es wurde 1980 durch eine Gruppe um den Italiener Pier Carlo Montecucchi erstmals aus der Haut des Frosches <a href="Phyllomedusa" class="mw-redirect" title="Phyllomedusa">Phyllomedusa sauvagei</a> extrahiert.<a href="#cite_note-Montecucchi-5">[5]</a>

Im Gegensatz zu Deltorphin-I und Deltorphin-II bindet Demorphin selektiv an die <a href="Opioidrezeptor#Rezeptoren" class="mw-redirect" title="Opioidrezeptor">μ-Opioid-Rezeptoren</a>.<a href="#cite_note-Erspamer-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Wwamid-1">Wwamid-1</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-1">[1]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

Wwamid-1

</td>

<td>

Wwamid-1 ist in den <a href="Ganglion_(Nervensystem)" title="Ganglion (Nervensystem)">Ganglien</a> der afrikanischen Schnecke <a href="Achatina_fulica" class="mw-redirect" title="Achatina fulica">Achatina fulica</a> enthalten<a href="#cite_note-Minakata-6">[6]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Wwamid-1 wurde 1993 von einer japanischen Gruppe um Hiroyuki Minakata (* 1956)<a href="#cite_note-E-Mail-7">[7]</a> aus den <a href="Ganglion_(Nervensystem)" title="Ganglion (Nervensystem)">Ganglien</a> der afrikanischen Schnecke <a href="Achatina_fulica" class="mw-redirect" title="Achatina fulica">Achatina fulica</a> extrahiert.<a href="#cite_note-Minakata-6">[6]</a> Dieses <a href="Neuropeptid" class="mw-redirect" title="Neuropeptid">Neuropeptid</a> ist ein <a href="Inhibition_(Neuron)" title="Inhibition (Neuron)">Inhibitor</a> eines zentralen Neurons der Schnecke. Außerdem zeigt es im <a href="Peripheres_Nervensystem" title="Peripheres Nervensystem">peripheren Nervensystem</a> von verschiedenen <a href="Weichtiere" title="Weichtiere">Weichtieren</a> modellierende Effekte, d. h., es hemmt oder fördert Muskelkontraktionen. Dabei ist noch nicht klar, was geschieht. Für die Kontrolle von Muskelkontraktionen könnte es wichtig sein.<a href="#cite_note-Minakata-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Cyclische_Heptapeptide">Cyclische Heptapeptide</h2></div>

Unter cyclischen Heptapeptiden werden Heptapeptide mit einer <a href="Cyclopeptide" title="Cyclopeptide">ringförmigen Gestalt</a> verstanden. Zu dieser Form kommt es, wenn eine siebte Peptidbindung ausgebildet wird. Ein solcher <a href="Cyclisierung" title="Cyclisierung">Ringschluss</a> ist auch durch Ausbildung anderer kovalenter Bindungen möglich. Dies ist z. B. bei Viroisin der Fall.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Phalloidin">Phalloidin</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-1">[1]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

<a href="Phalloidin" title="Phalloidin">Phalloidin</a>

</td>

<td>

Phalloidin kommt im Pilz Amanita phalloides vor, dem <a href="Gr%C3%BCner_Knollenbl%C3%A4tterpilz" title="Grüner Knollenblätterpilz">Grünen Knollenblätterpilz</a><a href="#cite_note-Wieland-8">[8]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Phalloidin ist ein bicyclisches Heptapeptid und gehört zu den <a href="Phallotoxin" title="Phallotoxin">Phallotoxinen</a>. Dies ist eine Gruppe von <a href="Toxine" class="mw-redirect" title="Toxine">Toxinen</a>, die im <a href="Gr%C3%BCner_Knollenbl%C3%A4tterpilz" title="Grüner Knollenblätterpilz">Grünen Knollenblätterpilz</a> (Amanita phalloides) gefunden wurden.<a href="#cite_note-Hänsel-9">[9]</a><a href="#cite_note-Wieland-8">[8]</a>

1937 gelang es den beiden Deutschen <a href="Feodor_Lynen" title="Feodor Lynen">Feodor Lynen</a> (1911–1979) und Ulrich Wieland (1911–2003)<a href="#cite_note-Grabstein-10">[10]</a> das toxische Peptid in kristalliner Form aus diesem Pilz zu isolieren.<a href="#cite_note-Lynen-11">[11]</a>

Für die Wirkungsweise dieses Heptapeptids ist charakteristisch, dass Leberzellmembranen so verändert werden, dass sich Ausstülpungen bilden und Blut aufgenommen wird.<a href="#cite_note-Besl2-12">[12]</a> Dies ist darauf zurückzuführen, dass Phalloidin die <a href="Depolymerisation" title="Depolymerisation">Depolymerisation</a> von <a href="Aktin" title="Aktin">filamentösem F-Aktin</a> zu monomeren G-Aktinen, also den Abbau von <a href="Mikrofilamente" title="Mikrofilamente">Mikrofilamenten</a>, hemmt.<a href="#cite_note-Th.Wieland-13">[13]</a><a href="#cite_note-Rassow-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Viroisin">Viroisin</h3></div>

<td>Aminosäurensequenz nach <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUB</a>/<a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a><a href="#cite_note-CRC-1">[1]</a> (mit interaktivem Schaltfeld) und Strukturformel (mit grün gefärbtem N-Terminus und blau gefärbtem C-Terminus)

</td>

<td>Natürliches Vorkommen

</td></tr>

<tr>

<td>

Viroisin

</td>

<td>

Viroisin kommt in Europa in dem Pilz <a href="Amanita_virosa" class="mw-redirect" title="Amanita virosa">Amanita virosa</a> vor<a href="#cite_note-Faulstich-15">[15]</a><a href="#cite_note-Besl-16">[16]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Viroisin gehört zu den Virotoxinen. Dies sind monocyclische, toxische Heptapeptide, die in den <a href="Knollenbl%C3%A4tterpilz" class="mw-redirect" title="Knollenblätterpilz">Knollenblätterpilzen</a> vorkommen. In Europa scheint diese Gruppe von <a href="Toxine" class="mw-redirect" title="Toxine">toxischen Peptiden</a> nur in der Pilzart <a href="Amanita_virosa" class="mw-redirect" title="Amanita virosa">Amanita virosa</a> enthalten zu sein.<a href="#cite_note-Faulstich-15">[15]</a><a href="#cite_note-Besl-16">[16]</a> 1980 gelang es Heinz Faulstich und Kollegen, Viroisin aus diesem Pilz zu isolieren.<a href="#cite_note-Faulstich-15">[15]</a>

Die Wirkungsweise von Viroisin ist der von <a href="Phalloidin" title="Phalloidin">Phalloidin</a> sehr ähnlich. Wie Phalloidin unterbindet auch Viroisin die <a href="Depolymerisation" title="Depolymerisation">Depolymerisation</a> von <a href="Aktin" title="Aktin">filamentösen F-Aktinen</a>, sodass es hier ebenfalls zur Aufnahme von Blut in die Leber kommt.<a href="#cite_note-Faulstich-15">[15]</a>

Bei Viroisin scheint es so, dass dieses Peptid erst in der aktiven Konformation vorliegt, wenn es nach dem <a href="Induced_fit" class="mw-redirect" title="Induced fit">Induced fit-Mechanismus</a> an Aktin gebunden ist.<a href="#cite_note-Faulstich-15">[15]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-CRC-1">↑ <a href="#cite_ref-CRC_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-CRC_1-1">b</a> <a href="#cite_ref-CRC_1-2">c</a> <a href="#cite_ref-CRC_1-3">d</a> <a href="#cite_ref-CRC_1-4">e</a> <a href="#cite_ref-CRC_1-5">f</a> G. D. Fassman (Hrsg.): Handbook of Biochemistry an Molecular Biology. (= Proteins. Volume I). 3. Auflage. CRC Press, Cleveland 1976, ISBN 0-87819-504-1, S. 1–108.

</li>

<li id="cite_note-Brantl-2">↑ <a href="#cite_ref-Brantl_2-0">a</a> <a href="#cite_ref-Brantl_2-1">b</a> <a href="#cite_ref-Brantl_2-2">c</a> V. Brantl, H. Teschemacher, A. Henschen, F. Lottspeich: Novel Opioid Peptides Derived from Casein (β-Casomorphins). II. Structure of Active Components from Bovine Casein Peptone. In: Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. Band 360, Nr. 9, 1979, S. 1217–1224, <a href="https://doi.org/10.1515/bchm2.1979.360.2.1211" class="extiw external" title="doi:10.1515/bchm2.1979.360.2.1211">doi:10.1515/bchm2.1979.360.2.1211</a>.

</li>

<li id="cite_note-TEéschemacher-3"><a href="#cite_ref-TEéschemacher_3-0">↑</a> Rudolf Buchhein Institut für Pharmakologie: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://web.archive.org/web/20070927185704/http://www.med.uni-giessen.de/rbi/Geschichte_des_RBI.htm">Geschichte des Rudolf-Buchheim Instituts für Pharmakologie – Erstes Pharmakologisches Institut.</a> 27. September 2007, abgerufen am: 3. Juli 2017.

</li>

<li id="cite_note-Erspamer-4">↑ <a href="#cite_ref-Erspamer_4-0">a</a> <a href="#cite_ref-Erspamer_4-1">b</a> <a href="#cite_ref-Erspamer_4-2">c</a> V. Erspamer, P. Melchiorri, G. Falconieri-Erspamer, L. Negri, R. Corsi, C. Severini, D. Barra, M. Simmaco, G. Kreil: Deltorphins: A Family of Naturally Occurring Peptides With High Affinity and Selectivity for Delta Opioid Binding Sites. In: Proceedings of the National Academy of Sciences USA. Band 86, Nr. 13, 1989, S. 5188–5192, <a href="https://doi.org/10.1073/pnas.86.13.5188" class="extiw external" title="doi:10.1073/pnas.86.13.5188">doi:10.1073/pnas.86.13.5188</a>.

</li>

<li id="cite_note-Montecucchi-5">↑ <a href="#cite_ref-Montecucchi_5-0">a</a> <a href="#cite_ref-Montecucchi_5-1">b</a> P. C. Montecucchi, R. de Castiglione, S. Piani, L. Gozzini, V. Erspamer: Amino acid composition and sequence of dermorphin,a novel opiate-like peptide from the skin of PhylIomedusa sauvagei. In: International Journal of Peptide and Protein Research. Band 17, Nr. 3, 1981, S. 275–283, <a href="https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1981.tb01993.x" class="extiw external" title="doi:10.1111/j.1399-3011.1981.tb01993.x">doi:10.1111/j.1399-3011.1981.tb01993.x</a>.

</li>

<li id="cite_note-Minakata-6">↑ <a href="#cite_ref-Minakata_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-Minakata_6-1">b</a> <a href="#cite_ref-Minakata_6-2">c</a> H. Minakata, T. Ikeda, Y. Muneoka, M. Kobayashi, K. Nomoto: WWamide-1, -2 and -3: novel neuromodulatory peptides isolated from ganglia of the African giant snail, Achatina fulica. In: FEBS letters. Band 323, Nr. 1–2, 1993, S. 104–108, <a href="https://doi.org/10.1016/0014-5793(93)81458-C" class="extiw external" title="doi:10.1016/0014-5793(93)81458-C">doi:10.1016/0014-5793(93)81458-C</a>.

</li>

<li id="cite_note-E-Mail-7"><a href="#cite_ref-E-Mail_7-0">↑</a> Die Information zum Geburtsjahr stammt von Hiroyuki Minakata persönlich (E-Mail-Kontakt am 7. Juli 2017).

</li>

<li id="cite_note-Wieland-8">↑ <a href="#cite_ref-Wieland_8-0">a</a> <a href="#cite_ref-Wieland_8-1">b</a> T. Wieland, H. W. Schnabel: Über die Giftstoffe des Grünen Knollenblätterpilzes–Neue Sequenzanalyse von Phalloidin und Phalloin. In: Justus Liebigs Annalen der Chemie. Band 657, Nr. 1, 1962, S. 225–228, <a href="https://doi.org/10.1002/jlac.19626570128" class="extiw external" title="doi:10.1002/jlac.19626570128">doi:10.1002/jlac.19626570128</a>.

</li>

<li id="cite_note-Hänsel-9"><a href="#cite_ref-Hänsel_9-0">↑</a> <a href="Rudolf_H%C3%A4nsel" title="Rudolf Hänsel">R. Hänsel</a>, E. Steinegger: Pharmakognosie und Phytopharmazie. 4. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 1988, ISBN 3-662-08319-1, S. 475, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=zRaBBwAAQBAJ&pg=PA475#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche.

</li>

<li id="cite_note-Grabstein-10"><a href="#cite_ref-Grabstein_10-0">↑</a> Verein für Computergenealogie: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://grabsteine.genealogy.net/tomb.php?cem=884&tomb=7319&b=W&lang=de">Grabstein der Familie Wieland.</a> 2013, abgerufen am: 6. Juli 2017.

</li>

<li id="cite_note-Lynen-11"><a href="#cite_ref-Lynen_11-0">↑</a> F. Lynen, U. Wieland: Über die Giftstoffe des Knollenblätterpilzes. VI. In: <a href="Justus_Liebigs_Annalen_der_Chemie" title="Justus Liebigs Annalen der Chemie">Justus Liebigs Annalen der Chemie</a>. Band 533, Nr. 1, 1937, S. 93–117, <a href="https://doi.org/10.1002/jlac.19385330105" class="extiw external" title="doi:10.1002/jlac.19385330105">doi:10.1002/jlac.19385330105</a>.

</li>

<li id="cite_note-Besl2-12"><a href="#cite_ref-Besl2_12-0">↑</a> A. Bresinsky, H. Besl: Giftpilze–Ein Handbuch für Apotheker, Ärzte und Biologen. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1985, ISBN 3-8047-0680-0, S. 23–24.

</li>

<li id="cite_note-Th.Wieland-13"><a href="#cite_ref-Th.Wieland_13-0">↑</a> T. Wieland: Amatoxine, Phallotoxine – die Gifte des Knollenblätterpilzes. In: <a href="Chemie_in_unserer_Zeit" title="Chemie in unserer Zeit">Chemie in unserer Zeit</a>. Band 13, Nr. 2, 1979, S. 56–63, <a href="https://doi.org/10.1002/ciuz.19790130205" class="extiw external" title="doi:10.1002/ciuz.19790130205">doi:10.1002/ciuz.19790130205</a>

</li>

<li id="cite_note-Rassow-14"><a href="#cite_ref-Rassow_14-0">↑</a> J. Rassow, K. Hauser, R. Netzker, R. Deutzmann: Biochemie. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2012, ISBN 978-3-13-125353-8, S. 376ff.

</li>

<li id="cite_note-Faulstich-15">↑ <a href="#cite_ref-Faulstich_15-0">a</a> <a href="#cite_ref-Faulstich_15-1">b</a> <a href="#cite_ref-Faulstich_15-2">c</a> <a href="#cite_ref-Faulstich_15-3">d</a> <a href="#cite_ref-Faulstich_15-4">e</a> H. Faulstich, A. Buku, H. Bodenmüller, T. Wieland: Virotoxins: actin-binding cyclic peptides of Amanita virosa mushrooms. In: Biochemistry. Band 19, Nr. 14, 1980, S. 3334–3343, <a href="https://doi.org/10.1021/bi00555a036" class="extiw external" title="doi:10.1021/bi00555a036">doi:10.1021/bi00555a036</a>.

</li>

<li id="cite_note-Besl-16">↑ <a href="#cite_ref-Besl_16-0">a</a> <a href="#cite_ref-Besl_16-1">b</a> A. Bresinsky, H. Besl: Giftpilze–Ein Handbuch für Apotheker, Ärzte und Biologen. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1985, ISBN 3-8047-0680-0, S. 19–21.

</li>

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